Diferencia entre IGA e IGG

Diferencia Clave - IGA vs IGG
 

Las inmunoglobulinas se denominan como un tipo especial de proteínas globulares con una estructura compleja. Son producidos por el sistema vivo como una respuesta inmune específica secundaria al entrar en contacto con un antígeno de una partícula extraña o un organismo. Las inmunoglobulinas también se conocen como anticuerpos que son proteínas específicas producidas en respuesta a un antígeno. Las cinco clases principales de anticuerpos son: inmunoglobulina (Ig) A, G, M, E, D. La inmunoglobulina A (IgA / IGG) es una inmunoglobulina secretora presente en las superficies mucosas, que consiste en una cadena J y un polipéptido secretor en el que participa. En la función secretora. La inmunoglobulina G (IgG / IGG) participa principalmente en la acción contra patógenos extraños que incluyen bacterias y virus. los diferencia clave entre IGA e IGG es la presencia y ausencia del polipéptido secretor. IGA tiene un polipéptido secretor para facilitar la secreción a través de las superficies de la mucosa, mientras que IGG no tiene una función secretora, por lo tanto, la cadena J está ausente.

CONTENIDO

1. Resumen y diferencia clave
2. ¿Qué es IGA?
3. ¿Qué es IGG?
4. Similitudes entre IGA e IGG
5. Comparación lado a lado - IGA vs IGG en forma tabular
6. Resumen

¿Qué es IGA??

IGA es un tipo de inmunoglobulina que posee una función secretora. Por lo tanto, la IGA se puede encontrar principalmente en secreciones que incluyen saliva y leche materna. Alrededor del 50% de la composición proteica del calostro es IGA. También se secreta por las capas mucosas del tracto gastrointestinal y del tracto respiratorio. Esto proporciona un mecanismo de protección contra los patógenos que ingresan al intestino o al tracto respiratorio..

Figura 01: Estructura de IGA

Hay dos subclases principales de IGA; IGA 1 e IGA2. IGA1 Posee una región de bisagra más larga y tiene un conjunto extra de aminoácidos duplicados en su estructura. Esta región bisagra alargada aumenta la sensibilidad de IGA1 a las proteasas bacterianas. Por lo tanto, está presente sobre todo en el suero.. IGA2 se compone de una región bisagra más corta y carece de la estructura duplicada de aminoácidos. Por lo tanto, no tiene una mayor sensibilidad a la proteasa. IGA2 está presente principalmente en las membranas secretoras de moco.

IGA forma una estructura de dímero que es una característica de este tipo de inmunoglobulina. Los monómeros están unidos por una estructura conocida como la cadena J. La cadena J está unida a la estructura del dímero a través de enlaces disulfuro. Un polipéptido está asociado con la estructura del dímero que actúa como el componente polipeptídico secretor de IGA. La función principal de los IGA es proteger las capas mucosas de toxinas y productos químicos externos, como las toxinas bacterianas y virales. IGA participa en una reacción neutralizadora para neutralizar los productos de toxinas..

¿Qué es IGG??

IGG es el tipo más común de inmunoglobulina presente en el sistema. También es la principal forma de inmunoglobulina circulatoria en el cuerpo. IGG es la única forma de inmunoglobulina que puede atravesar la placenta y alcanzar al feto. IGG consiste en cuatro cadenas polipeptídicas; 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras que están unidas entre sí por enlaces disulfuro entre cadenas. Cada cadena pesada consta de un dominio variable N-terminal (VH) y tres dominios constantes (CH1, CH2, CH3), con una "región bisagra" adicional entre CH1 y CH2. Cada cadena ligera consiste en un dominio variable N-terminal (VL) y un dominio constante (CL). La cadena ligera está asociada con los dominios VH y CH1 para formar un brazo Fab ("Fab" = fragmento de unión a antígeno), y las regiones V interactúan para formar la región de unión a antígeno. Además IGG también contiene una región altamente conservada que consiste en un aminoácido glicosilado en el 297th posición.

Figura 02: Estructura general de IGG

IGG tiene cuatro subclases principales, a saber: IgG1, IGG2, IGG3 e IGG4. IGG1 Es la subclase mas abundante. Es la respuesta de anticuerpos inmediata producida en el cuerpo ante una infección por un agente bacteriano o viral.. IGG2 Se producen principalmente en respuesta a antígenos capsulares bacterianos. Estos anticuerpos responden a los antígenos basados ​​en carbohidratos. También puede actuar contra los virus que poseen antígenos basados ​​en carbohidratos.. IGG3 Es un anticuerpo proinflamatorio que generalmente se produce en respuesta a una infección viral.. IGG3 Es el principal anticuerpo producido en respuesta a antígenos del grupo sanguíneo. Los anticuerpos IGG4 se producen en respuesta a infecciones prolongadas..

¿Cuáles son las similitudes entre IGA e IGG??

  • Ambos se producen debido a una respuesta inmune secundaria..
  • Ambos se producen en respuesta a antígenos o marcadores antigénicos producidos en
  • Ambos son altamente específicos.
  • Ambos consisten en cuatro cadenas polipeptídicas; 2 cadenas pesadas y 2 cadenas ligeras.
  • Ambos participan en la lucha contra patógenos bacterianos y virales..

¿Cuál es la diferencia entre IGA e IGG??

IGA vs IGG

IGA es un anticuerpo presente en las secreciones y membranas mucosas y actúa contra los patógenos bacterianos y virales.. IGG es un anticuerpo producido como un mecanismo inmunitario secundario involucrado en la lucha contra cepas virales y bacterianas patógenas.
Distribución
La IGA se encuentra en las membranas mucosas y en las secreciones corporales, como la saliva y la leche materna.. IGG está en todos los tejidos vasculares intra y extra.
Composición de la cadena pesada
IGA tiene cadena pesada alfa. IGG tiene cadena pesada gamma.
Concentración en suero
En suero, la concentración de IGA es de 0,6 a 3 mg / ml.. En suero, la concentración de IGG es de 6 - 13 mg / ml.
Cadena J
Presente en IGA. Ausente en IGG.
Polipéptido secretor
Presente en IGA. Ausente en IGG.
Habilidad para cruzar la placenta
IGA no puede cruzar la placenta. IGG puede atravesar la placenta.

Resumen - IGA vs IGG 

Tanto el IGA como el IGG se producen en el cuerpo como una respuesta inmune secundaria. Son anticuerpos específicos que actúan uniéndose a un antígeno específico. La principal diferencia de las dos inmunoglobulinas se basa en la función de la secreción. La IGA está presente en los fluidos secretores y en las membranas secretoras de moco, mientras que la IGG es la inmunoglobulina más abundante en el suero. Ambos tienen la capacidad de luchar contra los patógenos microbianos. Esta es la diferencia entre IGA e IGG.

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Referencia:

1.Schroeder, Harry W, y Lisa Cavacini. "Estructura y función de las inmunoglobulinas". Revista de alergia e inmunología clínica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU., Febrero de 2010. Disponible aquí 
2. Woof, J M, y M W Russell. “Estructura y relaciones funcionales en IgA”. Nature News, Nature Publishing Group, 21 de septiembre de 2011. Disponible aquí  
3.Janeway, Charles A y Jr. "La estructura de una molécula de anticuerpo típica". Inmunobiología: El sistema inmunológico en la salud y la enfermedad. 5ª edición, Biblioteca Nacional de Medicina de los Estados Unidos, 1 de enero de 1970. Disponible aquí 

Imagen de cortesía:

1. 'Esquema de la IgA dimérica 01'. Por McortNGHH - Trabajo propio, (CC BY-SA 4.0) vía Commons Wikimedia 
2. "Anatomía de una IgG" Por w: Usuario: AJVincelli, dominio público a través de Commons Wikimedia